(cod. P_160)
A cura dell’Istituto di Biostrutture e Bioimmagini_CNR-IBB
Coordinamento: Antonella Zannetti, Maria Grazia Caprio, Istituto di Biostrutture e Bioimmagini_CNR-IBB
Con:
Nunzianna Doti, Istituto di Biostrutture e Bioimmagini_CNR-IBB
Luciana Esposito, Istituto di Biostrutture e Bioimmagini_CNR-IBB
Alessandra Monti, Istituto di Biostrutture e Bioimmagini_CNR-IBB
Luigi Vitagliano, Istituto di Biostrutture e Bioimmagini_CNR-IBB
Le proteine, macromolecole costituite da lunghe catene di amminoacidi, sono essenziali per il funzionamento di tutti gli esseri viventi. Il modo in cui le proteine si ripiegano nello spazio tridimensionale (stato nativo) determina la loro funzione biologica e dunque la perdita (stato denaturato) della loro specifica forma ripiegata le rende incapaci di funzionare correttamente. L’equilibrio/disequilibrio tra lo stato nativo e quello denaturato è influenzato da diversi fattori che possono favorire l’uno o l’altro stato, come ad esempio la temperatura, il pH, la pressione, la presenza di molecole detergenti o denaturanti. Vieni a sperimentare, attraverso alcuni esempi derivati dall’esperienza comune, il processo di denaturazione, ossia il processo nel quale una proteina perde la sua conformazione nativa tridimensionale totalmente o parzialmente.
